10 заданий |
Скачать Гарантия | |
Код работы: | 14753 | |
Дисциплина: | Химия | |
Тип: | Контрольная | |
Вуз: | АГМУ - посмотреть другие работы и дисциплины по этому вузу | |
Цена: | 390 руб. | |
Просмотров: | 1986 | |
Выложена: | 24 июня 2015г. | |
Содержание: |
Содержание 1 Стадии катаболизма основных питательных веществ. Биологическое окисление-процесс заключительного этапа катаболизма. 3 2 Выберите и составьте последовательность событий, происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента 10 3 Представленные протеолитические ферменты различаются по субстратной спец-ти. Объясните, какой из этих ферментов, демонстрирует групповую спец-ть, какой обладает узкой спец-тью, а какой-наиболее широкой. 11 4 Недостаточность каких витаминов непосредственно повлияет на скорость реакций дыхательной цепи? 13 5 Биологическая роль гликолиза. Укажите регулируемые ферменты процесса 14 6 У пациента измерили концентрацию жирных кислот в артериальной плазме, поступающей в миокард (0,8 ммоль/л), и в венозной, вытекающей из миокарда (0,4 ммоль/л). Общее количество липидов в миокарде не изменилось 16 7 В каких случаях активируется синтез кетоновых тел. Какие органы в норме могут использовать ацетоацетат в качестве источника энергии? 17 8 Синтез пуриновых нуклеотидов. Перечислите источники атомов при синтезе пуриновых азотистых оснований 20 9 В препаратах ДНК, выделенных из двух неиндетифицированных видов бактерий, содержание аденина 32 и 17% от общего содержания оснований. Какие относительные количества тимина, гуанина и цитозина вы предполагаете найти в этих двух препаратах ДНК? Одна из этих бактерий является термофильной. Какая из ДНК принадлежит именно этой бактерии? На чем основывается ваш ответ? 23 10 Витамин Д (холекальциферол). Источники витамина для организма человека. Активные формы витамина, их образование в организме. Участие в обмене кальция и фосфора. Проявления недостаточности (рахит, остеомаляция). Гипервитаминоз Д: возможные причины и проявления. 24 Список использованных источников 28 |
|
Отрывок: |
1 Стадии катаболизма основных питательных веществ. Биологическое окисление-процесс заключительного этапа катаболизма. 2 Выберите и составьте последовательность событий, происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента 1. Уменьшается скорость превращения субстрата в активном центре; 2. Изменяется конформация аллостерического центра; 3. Эффектор присоединяется в активном центре; 4. Изменяется конформация фермента; 5. Нарушается комплементарность активного центра к субстрату; 6. Эффектор присоединяется к аллостерическому центру; 7. Изменяется конформация активного центра. 3 Представленные протеолитические ферменты различаются по субстратной специфичности. Объясните, какой из этих ферментов, демонстрирует групповую специфичность, какой обладает узкой специфичностью, а какой-наиболее широкой. трипсин (фермент пищеварительного тракта) катализирует гидролиз пептидной связи между аргинином (лизином) и любой аминокислотой. Групповая специфичность. Из известных в настоящее время пептид-пентидогидролаз трипсин считается ферментом, обладающим наиболее высокой специфичностью. С наибольшей скоростью он гидролизует пептидные, амидные и эфирные связи, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы диамино-кислот-аргинина и лизина. Трипсин может гидролизовать также связи, образованные и другими аминокислотами основного характера-орнитином, гомоаргинином, е-аминокапроновой и у-гуанидиномасляной кислотами. В качестве специфических низкомолекулярных синтетических субстратов, трипсина используются этиловый эфир. Последний субстрат обладает наибольшим сродством к трипсину и в отличие от предыдущих не гидролизуется химотрипсином [9]. | |
Скачать эти материалы |
Прекрасный курс, очень прокачал ребе...
Возможно Вас также заинтересуют другие материалы:
Поиск других материалов, подготовленных тьюторами «ИнПро»® для студенческих работ
Не смогли найти нужный материал? Вы можете отправить заявку или обратиться к услугам тьюторов
Вы также можете: Вернуться к рубрикатору дисциплин »